Bakteriorhodopsiini (bR) elektronisena johtumisvälineenä: nykyinen kuljetus bR: ää sisältävien yksikerroksisten

tulokset ja keskustelu

villityyppistä bR: ää sisältävien hiukkasten suspensio valmistettiin (12) ja liuotettiin eksogeenisella munafosfatidyylikoliinilla (PC) vesikkeleihin Racker-menetelmää muuttamalla (13). Proteiinimäärästä riippuvien virran ja jännitteen (I-V) ominaisuuksien tarkentamiseksi valmistettiin toinen vesikulaarinen Br-suspensio käyttämällä pesuaineena oktyylitioglukosidia (OTG) (14). Tämän jälkeen valmistettiin Br: tä sisältävien kalvojen yksikerroksia adsorboimalla vesikkelit Al-substraatille (≈50 nm: n paksuinen kvartsilla haihdutettu Al-kalvo), jonka pinnalla oli luonnollinen alumiinioksidikerros (tässä alox). Sen jälkeen liitetyt rakkulat avautuvat ja sulautuvat muodostaen kiinteästi tuettuja lipidikaksosia. Vesikkelien sähköstaattisen adsorption edistämiseksi silanoimme ensin substraatin pinnan (3-aminopropyyli)trimetoksisilaanilla (APTMS) (15), minkä jälkeen käsittely 0,1 M HCl: llä positiivisesti varautuneen pinnan saamiseksi. Sekä bR/PC-että bR/OTG-vesikkelisuspensiot osoittivat valon indusoimaa sisäänpäin suuntautuvaa protonipumppausta, kuten aiemmin todettiin (13, 16). Tämän havainnon perusteella asetamme BR: n etuoikeutetun suuntauksen siten, että solulimakalvosto on rakkuloiden fuusion jälkeen substraattipintaa päin, jolloin muodostuu BR: n yksikerroksisia kalvoja, mikä vastaa orientaatiosta riippuvaa transmembraaniprotonin translokaatiota (17).

kuva. 2 a näyttää edustavan AFM-kuvan substraatista, jota peittävät bR-sisältävät sulatetut vesikkelikalvot, jotka on valmistettu 10-min adsorptiolla substraattiin. Koska on vaikea saada ihanteellinen yksikerros (100% kattavuus), on aina joitakin näytteenoton halkeamia tai neulanreikiä (tyypillisesti kymmeniä nanometrejä), välillä sulatettu vesikkeli kalvot. Nämä halkeamat ja neulanreiät ovat riittävän pieniä AU-pehmusteelle (halkaisija 0,5 mm) niiden siltaamiseen (kuljetusmittausta varten), mutta riittävän suuria AFM-mittauksillemme, jotta paksuusmittaukset ovat mahdollisia. Osioanalyysin mukaan suurin keskimääräinen korkeus on ≈5,2 nm, mikä sopii hyvin yhteen yksittäisen PM-laastarin paksuuden kanssa, mikä osoittaa bR-yksikerroksen muodostumisen. Muutama valkoinen pilkku Viikunassa. 2 A: n päälle jäävät litistetyt vesikkelit. Tiheämpi bR yksikerroksista sisältävät kalvot (Kuva. 2 B) tulos sen jälkeen, kun ≈20-min adsorptio rakkuloita substraattiin. Kuva. 2 B mahdollistaa myös kalvon/yksikerroksisen paksuuden satunnaisen mittaamisen (merkkiaineiden välillä 5,1 nm), koska kalvossa on liiallisen kuivumisen seurauksena halkeama. Pidemmät adsorptioajat (>30 min) johtivat monikerroksiseen muodostumiseen. Modifioitujen Br-kalvojen yksikerroksiset kalvot valmistettiin samoja menetelmiä käyttäen. Kaikki sähkökuljetusmittauksia varten otetut näytteet valmisteltiin 20 minuutin adsorptiolla ja tarkastettiin AFM: llä yksikerroksisen laadun varmistamiseksi. On syytä mainita, että toisin kuin pinnan tukemat puhtaat lipidikerrokset, jotka ovat epästabiileja ja hajoavat kuivuessaan (saati kuivuessaan N2-virtauksessa) johtuen hydrofobisten vuorovaikutusten häviämisestä lipidien välillä kuivassa tilassa, valmistetut PC/bR-kalvot ovat melko stabiileja (jopa lievän N2-kuivumisen jälkeen), kuten AFM: n kuvat osoittavat. Tämä ilmiö johtuu bR-pintojen korkeista negatiivisista varauksista, jotka voivat olla voimakkaasti vuorovaikutuksessa positiivisesti varautuneen alustan pinnan kanssa ja toimia tukena jäykistämässä lipidikaksosia. Tämä vuorovaikutus tekee kaksikerroksista riittävän kestäviä, jotta voidaan tehdä toistuvia ja toistettavissa olevia elektroninsiirtotutkimuksia yksikerroksisesti ympäristön olosuhteissa ja huoneenlämmössä.

Kuva. 2.

AFM-kuvia bR: ää sisältävistä sulatetuista kalvoista. (Vasemmalla) edustavat AFM-kuvat (2 × 2 µm) bR: ää sisältävien vesikkelien sulatettujen kalvojen yksikerroksista, jotka on valmistettu 10 minuutin adsorptiolla Al/AlOx-substraattiin ja jotka on johdettu APTMS: llä. (A oikealla ja B oikealla) Viivakuvaukset, joissa vahvimpien piirteiden keskimääräinen korkeus on ≈5,2 nm. Korkeustangon pinta-ala on 20 nm. (B vasemmalla) tiheämmin pakattu bR, jossa on yksikerros, joka on valmistettu 20 min: n adsorptiolla vesikkeleistä substraattiin (1,25- × 1,25 – µm: n kuva). Kalvon halkeama, jonka aiheuttaa liiallinen kuivaus (jotain, jota tarkoin vältettiin sähkönsiirtomittauksissa käytettävien näytteiden valmistuksessa), osoittaa yksikerroksen olevan 5,1 nm paksu (merkkiaineiden välillä).

i–V-mittaukset tehtiin tasoliittymärakenteista luokan 10000 puhdastilassa, jonka suhteellinen kosteus oli 293 K ja jossa näyte oli Al / AlOx-substraatin ja Au-koskettimien välissä. Jokaisen näytteen, useita pieniä, 0,5 mm-halkaisija Au tyynyt talletettiin monolayer LOFO tekniikka. Piiri on valmis asettamalla varovasti volframielektrodin kulta elektrodi (11). Tärkein etu käyttämällä LOFO tekniikka valmistella top yhteystiedot verrattuna metalli haihtuminen laskeuman tai elohopeaa kontakteja, on, että Esimuotoillut metalli laastarit voi kellua ja span pieniä reikiä ja halkeamia (tyypillisesti kymmeniä nanometriä), joten sähköiset mittaukset onnistunut. Kuva. 3 A: lla on tyypilliset I–V: n ominaisuudet syntyvälle metalli/(Br monolayer-in-lipidikaksikolle)/metalli-liitokselle ±1 V: n vinoalueella. I-V-käyrät kirjattiin pimeän tasapainotuksen jälkeen ja sen jälkeen säteilytettiin vihreällä (λ > 550 nm, 20 mW/cm2) valolla. Pimeässä havaittiin 0,75 nA virtauksia 1-V levitetyssä harhassa. Vihreän valon tasaisen tilan jälkeen virta kasvaa 0,75: stä 1,7 nA: han 1-V: n harha-alueella. Kun vihreä valo oli estetty, virta heikkeni 2-3 minuutin aikana alkuperäiseen tummaan arvoonsa. Mahdollisesti valovaikutus liittyy valokemiallisesti indusoidun m-välituotteen muodostumiseen, jolla voi hyvinkin olla hitaampi terminen hajoaminen kuivissa yksikerroksisissa olosuhteissa kuin liuoksessa olevilla kalvoilla (18). Systeemiä voidaan pyörittää näiden kahden tilan välillä vuorotellen vihreää valoa ja pimeää mukautumista osoittaen, että bR-valmiste säilyttää valoaktiivisuutensa. Ohjauslaitteet, joissa on vain APTMS-yksikerroksinen Al/AlOx-ja Au-koskettimien välissä, olivat aina oikosulussa tyypillisillä liitosvastuksilla <50 Ω, mikä osoittaa, että AlO x-kerrokset ovat riittävän ohuita luotettavia sähköisiä mittauksia varten.

Kuva. 3.

I-V ominaisuudet metalli–(bR monolayer) – metalli liitokset. A) I–V-käyrät AU/(wild–type bR)/(APTMS–AlOx-Al) – liitoksesta, jossa on orientoitu bR-yksikerros, joka on valmistettu vesikkelifuusiolla ja mitattu ympäristön olosuhteissa pimeässä, kun valaistus on λ > 550 nm, ja tumma adaptaatio. Nuolet osoittavat, että I–V-vasteet voidaan kierrättää kahden valtion välillä. Au-Padin pinta−ala oli 2,10-3 cm2. (B) juoni tummia virtoja +1.0-V bias jännite kahdeksan riippumatonta liitokset valmistettu bR/PC vesikkelit ja br/OTG vesikkelit, vastaavasti.

br: n ratkaisevaa roolia mitattujen transmembraanivirtojen tuottamisessa havainnollistetaan käyttämällä toista yksikerroksista kalvoa, jolla on suurempi bR-pitoisuus, joka on valmistettu ref: n raportin mukaan. 14 käyttämällä OTG: tä pesuaineena Br-rakkuloiden muodostuksessa. Nämä kaksi erilaista bR monolayer (sisältävät kalvot eri Br sisältö valmistettu bR / PC tai bR / OTG vesikkelit) on huomattava kalvo A tai B ja liitos A tai B vastaavat liitokset. Tyypilliset absorbanssit (od: ssä) ≈560 nm: ssä ovat ≈0,15 × 10-3 ja ≈1,0 × 10-3 kalvoille A ja B. B-kalvon Br-pitoisuus (≈6-kertainen verrattuna a-kalvon Br-pitoisuuteen) on samanlainen kuin Br-pitoisuus kuivassa HIUKKASMONOLIKERROKSESSA sekä kokeellisen absorbanssin (18) että ideaaliselle HIUKKASMONOLIKERROKSELLE lasketun arvon perusteella (≈1 × 10-3 OD ≈560 nm). Keskimääräiset tummat virrat tietyssä sovelletussa liitosten B bias ovat lähes kahdeksan kertaa ne, jotka on todettu liittymissä A, eli hyvin läheisesti verrannollinen Br-pitoisuuteen kalvoissa (Kuva. 3). Tämä havainto viittaa siihen, että elektronit kulkevat pääasiassa BR: n kautta kalvon läpi eikä lipidien kaksikerroksisten kautta. Molemmat liittymät A ja B ovat valoaktiivisia, ja kun ne normalisoidaan bR–pitoisuuteen, niissä on samanlaiset I-V-ominaisuudet.

keskimääräiset valovaikutukset liittymien A ja B virtaukseen ovat tyypillisesti ≈1 ja ≈3 nA 1-V kohdistetulla harsolla. Valon aiheuttama muutos liitos B-virrassa on näiden kahden näytetyypin bR-pitoisuuksien perusteella jonkin verran odotettua pienempi. Ero saattaa johtua näytteisiin A ja B kertyvien m-välituotteen fraktioiden eroista ja/tai näiden kahden näytteen eroista m: n muodostumisen aiheuttamassa valon aiheuttamassa proteiinin konformaatiomuutoksessa.

mitattavissa oleva virta 5 nm: n paksuisen proteiinin läpi on huomattava verrattuna muihin vastaaviin järjestelmiin, joissa on sama aukko. Huomaamme esimerkiksi, että tyypillinen 1-nm pitkä peptidi läpäisee ≈12 nA 0,5 V: n (19) kohdalla, samaan tapaan kuin yksittäinen 1,2-nm pitkä oktaaniditioli (20). Kun kaikki muut tekijät ovat yhtä suuret ja oletetaan, että (tunneli) virta pienenee eksponentiaalisesti ja molekyylin pituus kasvaa, saadaan ≈10-23 A, kun pinta-ala on ≈35-nm2 (vastaa yhden br-trimeerin ja lipidien pinta-alaa), käyttäen Simmonsin mallia suoraan tunneloitumiseen (vrt.kohta 2 ja kuva 2. 21). Perustuen optiseen absorptiotietoihimme, arvioimme BR: n tiheyden kalvoissamme olevan ≈109 bR trimer 0,002-cm2 liitosta kohti. Tämä arvo tarkoittaa kokeellisesti mitattua virtaa, joka on 3 × 10-19 A per bR-trimeeri, ts., vähintään neljä suuruusluokkaa enemmän kuin on arvioitu, kun tunneloidaan suoraan 5 nm: n peptidien, alkyylien tai dielektrisen väliaineen läpi, jolla on samanlainen Dielektrinen vakio. Tämän vuoksi on todennäköistä, että nykyinen kuljetusprosessi on monimutkaisempi kuin pelkkä tunnelointi yhden esteen läpi. Luonnollisten proteiinien, joiden tehtävänä on elektroninsiirto, täytyykin usein siirtää elektroneja, joilla on suuri suuntaspesifisyys suurilla etäisyyksillä. Tällainen siirto pidemmillä matkoilla edellyttää aina kofaktoriketjua, kuten redox-keskuksia (22). Analogisesti näiden redox-keskusten kanssa voidaan pitää verkkokalvon, π-elektronisysteemiä, joka on bR: n keskellä, välituotteena elektronien kulkuradalla proteiinin läpi. Jos yhden pitkän molekyylin läpi tunneloitumisen sijaan prosessi tapahtuu (vähintään) kahdessa vaiheessa siten, että delokalisoituneen elektronin tieasema on 2,3 nm kummaltakin puolelta, edellä käytettyjen arvioiden kaltaiset arviot antavat virrat ≈10-20 A per 35 nm2 (21) .

tämän viimeisen idean tarkistamiseksi kokeellisesti valmistelimme ja tutkimme verkkokalvottomien Br-kalvojen liitoksia. Näiden kalvojen valmistamiseksi valaistiin ensin hydroksyyliamiiniin sekoitettu proteiini. Tämä reaktio johtaa protonoituneen Schiff-emäsidoksen katkeamiseen, jolloin saadaan apo-proteiinibakteeriopsiini (BO) ja retinaloksiimi, joka jää kiinni kalvoon (12). Retinaloksiimi poistettiin sitten sekoittamalla apo-kalvot uudelleen BSA-liuoksessa, minkä jälkeen se inkuboitiin ja sentrifugoitiin. BSA liukenee kilpailevasti retinaloksiimiin, joka on upotettu kalvoon. Toistuvat sentrifugipesut poistavat BSA: n, kun proteiini on puhdistettu kaikista kromoforikontaminanteista (5). (Verkkokalvottoman) apo-kalvon läpi kulkeva virta on noin kolme suuruusluokkaa pienempi kuin alkuperäisillä bR-kalvoilla (vertaa viikunat. 4 A ja 3 A). Virta oli hyvin äänekäs ja epävakaa. Tämä tulos tukee ajatusta, että virta virtaa dominoivasti bR-proteiinien läpi ja että verkkokalvo toimii nykyisen liikenteen välittäjänä. Lisäksi, valokuva-vaikutus havaittu natiivi bR sisältävät kalvot voidaan katsoa verkkokalvon.

Kuva. 4.

I-V ominaisuudet metalli-Apo-kalvo-metalli liitoksissa. A) tyypillinen I–V-ominaisuus AU/apo-kalvolle (verkkokalvoton)/(APTMS–AlOx–Al), joka on valmistettu rakkuloiden fuusion avulla ja mitattu ympäristön olosuhteissa. B) I-V-käyrät AU/apo–kalvosta (apo–proteiini bR ja retinaloksiimi)/(APTMS-AlOx-Al) liitoksesta, joka on valmistettu vesikkelifuusiolla ja mitattu ympäristön olosuhteissa pimeässä ja valaistuksessa λ > 550 nm. Valovaikutusta liitosvirrassa ei havaittu.

tarkistaaksemme, onko verkkokalvon ja proteiinin kovalenttinen sidos elektroninsiirron edellytys, mittasimme retinaloksiimia sisältäviä Apo–kalvonäytteitä. Ainakin osa retinaloksiimista miehittää edelleen verkkokalvon sitoutumiskohdan, kuten CD-spektroskopiasta (23) on päätelty. Tällaisten näytteiden I-V-käyrät osoittivat samankaltaista käyttäytymistä kuin natiivi bR nykyisen suuruusluokan suhteen, mutta ne eivät osoittaneet mitään vastetta vihreälle valolle odotetulla tavalla näytteissä, jotka eivät ole imeytyneet tällä alueella (Kuva. 4). I-V-ominaisuudet ovat lähempänä lineaarisia kuin villityypin näytteissä, mikä voi viitata verkkokalvon ja retinaloksiimin välisen tunneloitumisraon muuttumiseen.

tarkentaaksemme verkkokalvon isomerisaation ja fotosyklin vaikutusta valovaikutukseen tutkimme keinotekoisia pigmenttejä, jotka on johdettu 13-CIS (3)-lukituista retinaaleista (Scheme 1), jossa kriittinen C 13 upotettu kuva1c 14 isomerisaatiota estää 5-jäseninen rengasrakenne (24, 25). Kyseisille keinotekoisille pigmenteille löydetään samanlaisia I-V-ominaisuuksia kuin verkkokalvon oksiimia sisältävillä apo-kalvoilla. Valovaikutuksen puute liitoksissa, jotka on tehty apo-kalvoilla, on sopusoinnussa fotosyklin puuttumisen kanssa näissä näytteissä (24, 26), mikä tukee hypoteesia, että verkkokalvon isomeroituminen on valovaikutuksen edellytys. Oletamme, että mitään lausutaan, Sähkökentän aiheuttama, Br konformationaalinen muutos tapahtuu (ts., bR pysyy natiivi-like) ≤10 6 V/cm kentät koko proteiini, joka on saavutettu meidän kokeissa. Huomaamme, että AU-yläelektrodi on puoliksi avoin vihreälle valolle. Esimerkiksi 55 nm AU: n filmi läpäisee ≈70% at ≈550 nm (27). Fotoefektin mahdollinen fysikaalinen alkuperä nanogapista, planaarista, metallisesta nanorakenteesta itsestään, esimerkiksi pintaplasmonin herätteellä, voidaan turvallisesti sulkea pois (28). Näiden ja edellä kuvattujen tulosten perusteella liitosvirtojen valovaikutuksen katsotaan johtuvan 13-CIS/all-trans-verkkokalvon fotoisomerisaatiosta (4) ja siitä aiheutuvista proteiinin konformaatiomuutoksista. Huomaamme, että kokeissamme elektronit ovat peräisin metallielektrodeista ja kulkevat BR: n läpi elektrodista elektrodiin sovelletulla jännitteellä, bR: n toimiessa elektronisena johtumisvälineenä. Tässä suhteessa bR eroaa fotosynteettisten reaktiokeskusten kaltaisista systeemeistä, joissa elektroninsiirto kofaktorien välillä fotoindukoituu.

se selviää laskelmista ja esimerkiksi Fig: n negatiivisesta tuloksesta. 4 A että mekanismi ei ole (vain) yksi suora tunnelointi. Se on myös epätodennäköistä (yksinomaan) yksi hyppääminen ottaen huomioon (yhden molekyylin) tulokset työn Selzer et al. (29). Miten elektronit sitten voivat ylittää proteiinin? Kokeelliset tuloksemme osoittavat selvästi, että verkkokalvon kromofori on välttämätön osa johtumisprosessia. On hyvin tunnettua, että verkkokalvo on yhteydessä solunulkoiseen puoleen H-sidotun verkon kautta, joka todennäköisesti tarjoaa sähköstaattisesti seulotun reitin latauksen kuljetukseen. Koska verkkokalvon ja solunulkoisen puolen välillä on myös hyvä kytkentä pimeässä, tämän polun on oltava läsnä valaistuksesta riippumatta. Sen läsnäolo voi selittää odotettua suuremmat virtaukset, joita mittaamme. Verkkokalvon yhteyden sytoplasmapintaan tiedetään olevan valoaktivoituva, mikä saattaa selittää havaitsemamme valovaikutuksen. Molemmat ehdotukset vaativat lisätutkimuksia.

verkkokalvon kromoforin ja proteiiniympäristön välisen varauksen siirron merkitystä Br: lle sen maatilassa esitettiin teorian pohjalta Sakai et al. (30). Nämä kirjoittajat olettivat, että kromofori stabiloituu bR: ssä sen korkeimpien miehitettyjen ja matalimpien miehittämättömien molekyyliorbitaalien vuorovaikutuksella proteiiniympäristön kanssa. Jos riittävä varaus siirtyy kahden paikan välillä voimakkaan korkeimman miehitetyn ja alimman miehittämättömän molekyyliorbitaalin vuorovaikutuksen vuoksi, (π-konjugoitunutta) kromoforia voidaan pitää yhden elektronin pelkistyneenä/-hapettuneena lajina (jos se käyttäytyy elektronin hyväksyjänä/luovuttajana). Todennäköisin kromoforin ja proteiinin välinen vuorovaikutus laskettiin tapahtuvan H-sidosverkon kautta oletettua protonireittiä pitkin.

on myös houkuttelevaa esittää, että protonikytkennäisellä elektroninsiirrolla (22, 31) on merkitystä, koska BR: n protonikanavassa (32, 33) on lähes yksiulotteisia protonoituja vesiketjuja, jotka on upotettu kiinteisiin tuettuihin lipidikaksikerroksiin, mikä on normaalia kahdelle elektrodillemme asetuksessamme (17). Tämä ehdotus saattaa selittää osan BR: n ja oletettavasti vedettömien peptidien kautta tapahtuvan elektroninsiirron erosta. Tällaisessa tilanteessa herää useita kysymyksiä.

  1. kuinka paljon, jos lainkaan, elektroniliikenne bR: n kautta voi hyötyä sisäänrakennetusta protonikanavasta?

  2. miten kromofori ja välissä oleva proteiinirakenne vaikuttavat pitkän kantaman elektroninsiirtonopeuteen?

  3. missä määrin BR: n sisällä olevat sitoutuneet vesimolekyylit voivat vaikuttaa sähkövirtaan?

mahdollisesti lämpötilasta riippuvat I-V–mittaukset, vaikka ne eivät tämän järjestelmän kanssa olekaan vähäpätöisiä, voivat valaista näitä asioita.

toteamme, että toisin kuin Br-yksikerroksisessa liuoksessa, transmembraanisesta protonitranslokaatiosta peräisin olevan kuivan bR-yksikerroksisen Fotosähkö on mitätön verrattuna havaittuihin liitosvirtoihin, koska protonilähde on rajallinen. Havaintomme, että kaikki havaitut liitosvirrat (pimeässä tai vihreän valon alla) ovat nolla, kokeellisessa virheessä , tukee vakaan tilan protonitrlokaation puuttumista. Näin ollen ei ole mitattavissa olevaa valovastetta noin ±30 mV: n välillä ≈0 V (vrt. viite 34; mikä tahansa ≤15-20-mV: n aurinkosähkö on mittauksemme melussa), mikä osoittaa, että valo-ohjattu protonin translokaatio elektrodien välissä olevan Br-yksikerroksen yli edistää leväperäisesti vakaan tilan valovirtoja. Tämän päätelmän vahvistivat protoni-translokaation indusoimat Br-valovirrat samankaltaisissa kiinteäkantaisissa lipidikaksikoissa (tyypillisesti 4-8 nA/cm2) (18), jotka ovat kahdesta kolmeen suuruusluokkaa pienempiä kuin tässä mittaamamme liitosvirrat (≈0,5–5 µA/cm2). Silti, jopa ilman suoraa yhteyttä protonin ja elektroninsiirron välillä, toteamme, että proteiini, joka elektrostatiikan (seulonnan) pisteestä sopii protonin siirtoon, voi hyvinkin pystyä käyttämään samaa seulontamekanismia elektroninsiirron helpottamiseksi.

voimme myös verrata tuloksiamme aiemmin raportoituihin valovirtoihin ≈500-nm (8) ja ≈100-µm (9) kuivien monikerroksien kautta laskemalla arvot HIUKKASMONOLIKERROSTA kohti (5 nm). Tällainen normalisointi tuottaa arvoja ≈0.01 nA yksittäistä PM-kerrosta kohti cm2, ts., noin neljästä viiteen suuruusluokkaa vähemmän kuin tässä mittaamamme liitosvirrat (≈0,5-5 µA/cm2). Tämä dramaattinen ero osoittaa, miten vaikeaa on tulkita aikaisempia, uraauurtavia mittauksia (9), ja korostaa, miten tärkeää on käyttää mahdollisimman hyvin määriteltyä konfiguraatiota biologisten järjestelmien elektroninsiirtomittauksissa. Tällaisilla konfiguraatioilla on sitten mahdollista tehdä myös mittauksia järjestelmän hallitun variaation funktiona.

tulokset ja keskustelu villityyppistä bR: ää sisältävien hiukkasten suspensio valmistettiin (12) ja liuotettiin eksogeenisella munafosfatidyylikoliinilla (PC) vesikkeleihin Racker-menetelmää muuttamalla (13). Proteiinimäärästä riippuvien virran ja jännitteen (I-V) ominaisuuksien tarkentamiseksi valmistettiin toinen vesikulaarinen Br-suspensio käyttämällä pesuaineena oktyylitioglukosidia (OTG) (14). Tämän jälkeen valmistettiin Br: tä sisältävien kalvojen yksikerroksia adsorboimalla vesikkelit Al-substraatille (≈50 nm: n paksuinen kvartsilla haihdutettu Al-kalvo),…

tulokset ja keskustelu villityyppistä bR: ää sisältävien hiukkasten suspensio valmistettiin (12) ja liuotettiin eksogeenisella munafosfatidyylikoliinilla (PC) vesikkeleihin Racker-menetelmää muuttamalla (13). Proteiinimäärästä riippuvien virran ja jännitteen (I-V) ominaisuuksien tarkentamiseksi valmistettiin toinen vesikulaarinen Br-suspensio käyttämällä pesuaineena oktyylitioglukosidia (OTG) (14). Tämän jälkeen valmistettiin Br: tä sisältävien kalvojen yksikerroksia adsorboimalla vesikkelit Al-substraatille (≈50 nm: n paksuinen kvartsilla haihdutettu Al-kalvo),…

Vastaa

Sähköpostiosoitettasi ei julkaista.